Матриксная металлопротеиназа 2
(перенаправлено с «MMP2»)
Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.
MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.
Клиническое значение[править | править код]
Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600)[5].
Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех[6], исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP[7].
Белковые взаимодействия[править | править код]
Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2[8], TIMP2[9][10][11][12], тромбоспондином 1[8], CCL7[13] и TIMP4[11][12].
См. также[править | править код]
- MMP9, «желатиназа B»
Примечания[править | править код]
- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000087245 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics[англ.] : journal. — Genetics Society of America[англ.], 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.
- ↑ Mackiewicz Z., Määttä M., Stenman M., Konttinen L., Tervo T., Konttinen Y. T. Collagenolytic proteinases in keratoconus. (англ.) // Cornea. — 2006. — June (vol. 25, no. 5). — P. 603—610. — doi:10.1097/01.ico.0000208820.32614.00. — PMID 16783151.
- ↑ Smith V. A., Matthews F. J., Majid M. A., Cook S. D. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. (англ.) // Biochimica Et Biophysica Acta. — 2006. — April (vol. 1762, no. 4). — P. 431—439. — doi:10.1016/j.bbadis.2006.01.010. — PMID 16516444.
- ↑ 1 2 Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.
- ↑ Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.
- ↑ Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.
- ↑ 1 2 Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.
- ↑ 1 2 Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.
- ↑ McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.