Бактериородопсин
| Бактериородопсин | |
|---|---|
 Тример бактериородопсина | |
| Идентификаторы | |
| Символ | Bac_rhodopsin |
| Pfam | PF01036 |
| InterPro | IPR001425 |
| PROSITE | PDOC00291 |
| SCOP | 2brd |
| SUPERFAMILY | 2brd |
| TCDB | 3.E.1 |
| OPM superfamily | 6 |
| OPM protein | 1vgo |
| Доступные структуры белков | |
| Pfam | структуры |
| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum | 3D-модель |
 Медиафайлы на Викискладе | |
Бактериородопси́ны — семейство мембранных светочувствительных белков археот (например, галобактерий). Бактериородопсины осуществляют перенос протона через плазматическую мембрану, по строению сходны с родопсинами млекопитающих.
Этот белок выполняет ту же функцию, что и хлорофилл в других организмах - обеспечивает преобразование энергии солнечного света в энергию химических связей. Он действует как зависимая от света протонная помпа. Поглощение кванта света приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле, благодаря которым происходит перенос катиона водорода с цитоплазмы на внешнюю сторону клеточной мембраны.
Состав белка[править | править код]
Трансмембранная часть бактериородопсина сложена из 7 регулярных -спиралей, идущих от одного до другого края мембраны, а одинокая -шпилька и все нерегулярные участки цепи (соединяющие спирали-петли) выходят из мембраны[1]. Сидящие на -спиралях гидрофобные группы обращены «наружу» к липидам (тоже гидрофобным) мембраны. Полярные же группы (их немного) обращены внутрь очень узкого канала, по которому идет протон.
Процесс переноса протона через мембрану[править | править код]
Протонная проводимость осуществляется при содействии прикреплённой внутри пучка спиралей молекулы кофактора — ретиналя. Он перекрывает центральный канал бактериородопсина. Поглотив фотон, ретиналь переходит из полностью-транс- в 13-цис-форму. При этом он изгибается и переносит протон с одного конца семиспирального пучка на другой. А потом ретиналь разгибается и возвращается назад, но уже без протона.
Применение бактериородопсина в нано-биотехнологиях[править | править код]
В 1971 году Остерхельт (ФРГ) и Стохениус (США) сумели выделить бактериородопсин из клеточной мембраны галобактерии Halobacterium halobium[2][3]. Природные фотопреобразующие наноматериалы используются в фармакологии, биомедицине, био- и нанотехнологиях. В 1994-м группа российских ученых впервые в мире получила пластинки с бактериородопсином. Пластинки с бактериородопсином можно применять в биомолекулярной электронике. Главный результат достижения — ориентирование пурпурных мембран, которые содержат бактериородопсин в гидрофобных и гидрофильных средах[4]. В пластинках на желатиновой основе содержится около 50 % бактериородопсина. На основе бактериородопсина создается фоторецептор с микроэлектродом из SnO2 и на светоизлучающие диоды подается сигнал.[5] Главное применение этого нанотехнологического материала — в искусственных энерго- и фотопреобразующих мембранах и нанопленках.
Галерея[править | править код]
 |
 |
 |
Примечания[править | править код]
- ↑ А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын, «Физика белка», 2002
- ↑ Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin — Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, № 89, pp. 149-60.
- ↑ Vought B.W., Birge R.R. (eds.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./in: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York,.pp. 477—490.
- ↑ Мосин О. В., Складнев Д. А., Егорова Т. А., Швец В. И. Получение бактериородопсина H. halobium, меченного дейтерием по остаткам ароматическим аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана // Биотехнология, 1996. — № 10. — С. 24-40.
- ↑ Мосин O.В., Складнев Д. А., Швец В. И. Включение дейтерированных ароматических аминокислот в молекулу бактериородопсина Halobacterium halobium // Прикладная биохимия и микробиология, 1999. — Т. 35. — № 1. — с. 34-42.
- ↑ Nishikawa, T.; Murakami, M. Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin. RCSB Protein Data Bank (PDB) (28 марта 2005). doi:10.2210/pdb1x0s/pdb. Дата обращения: 7 октября 2012. Архивировано 15 октября 2013 года.
- ↑ Nishikawa, T.; Murakami, M. Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state. (англ.) // J.Mol.Biol. : journal. — Elsevier, 2005. — Vol. 352. — P. 319—328. — doi:10.1016/j.jmb.2005.07.021. — PMID 16084526.
- ↑ Image created with RasTop Архивная копия от 17 апреля 2015 на Wayback Machine (Molecular Visualization Software)
См. также[править | править код]
 |
|---|
